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Eigenschaften
Chemisch gesehen ist es eine saure Endopeptidase mit Aspartat als funktionelle Aminosäure im aktiven Zentrum, die eine Spaltung von Peptidbindungen des mit der Nahrung aufgenommenen Eiweißeses katalysiert. Hierdurch werden die Eiweiße in hochmolekulare, wasserlösliche Peptone aufgespalten.
Die beste Wirksamkeit hat Pepsin bei einem pH-Wert zwischen 1,5 und 3.
Pepsin ist ein Phosphoprotein mit einer Länge von 327 Aminosäuren. Gebildet wird es aus einer inaktiven Vorstufe, dem Pepsinogen, unter Einwirkung von Salzsäure durch Autoproteolyse.
Geschichte
Entdeckt wurde Pepsin im Jahr 1836 von Theodor Schwann. Erstmals in reiner kristalliner Form wurde es 1930 von John Howard Northrop dargestellt.
1898 benennt Caleb Bradham aus New Bern (North Carolina) den Softdrink Pepsi nach den Inhaltsstoffen Kola-Nüssen und 'Pepsin'.
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